محصول نهایی متابولیسم نیتروژن در انسان است. محصولات نهایی متابولیسم نیتروژن (پروتئین). طبقه دوزیستان = دوزیستان

اندام زیبا

تست ها

1. بیشترین مقدار آمونیاک به عنوان بخشی از جزء نیتروژنی ادرار از بدن دفع می شود: کراتینین نمک های آمونیوم ایندیکانا . اوره

اسید اوریک. اوروبیلینوژن.

2. در متابولیسم اسیدهای آمینه متیونین و سرین، به عنوان منابع رادیکال های تک کربنی در فرآیندهای بیوسنتزی، ویتامین ها به عنوان کوآنزیم نقش فعالی دارند: ویتامین C. ویتامین D. ویتامین B 12. ویتامین K. تیامین. اسید فولیک.

ویتامین RR. ریبوفلاوین

3. آمینو اسیدهای کتوژنیک عبارتند از: سرین. والین. لوسین. متیونین. ایزولوسین . هیستیدین

لیزین.تیروزین.

4. به دلیل اختلال در متابولیسم اسیدهای آمینه، بیماری ها ایجاد می شوند: فروکتوزمی. نقرس. آلکاپتونوری. میکسدم. آلبینیسم فنیل کتونوری.

راشیتیسم

5. الیگوفرنی فنیل پیروویک (فنیل کتونوری) ناشی از اختلال متابولیسم اسیدهای آمینه است: تیروزین لیزین. فنیل آلانین

هیستیدین آرژنین.

6. علت ایجاد آلکاپتونوری نقض متابولیسم اسید آمینه است: سیستئین تریپتوفان تیروزین

متیونین. هیستیدین آرژنین.

7. اصطلاح "اسیدهای آمینه گلیکوژنیک" به این معنی است: آنها آستانه کلیوی برای گلوکز را پایین می آورند و باعث گلوکوزوری می شوند. آنها با توانایی سلول ها برای جذب گلوکز تداخل می کنند. قابلیت تبدیل به گلوکز و گلیکوژن.

از نظر انرژی می توانند جایگزین گلوکز شوند. قادر به سرکوب فرآیند گلوکونئوژنز است.

8. آمونیاک با وارد شدن در سنتز اوره در کبد در کبد خنثی می شود، مواد زیر مستقیماً در آن دخالت دارند: . دی اکسید کربن لیزین. Ornithine.ATP. اسید گلوتامیک. آسپارتات.آمونیاک.

اسید اگزالواستیک.

اسید استواستیک. سنجاب ها مونوساکاریدها اسید گلوتامیک آلفا کتوگلوتاریک اسید لاکتیک.

10. ادرار سیاه با این بیماری مشاهده می شود:

نقرس. فنیل کتونوری آلکاپتونوری . زردی

11. در آلکاپتونوری، آنزیم معیوب است:

فنیل آلانین مونواکسیژناز هموژنتیزیک اسید دی اکسیژناز (اکسیداز). فوماریل استواستیک اسید هیدرولاز

12. کدام آنزیم در فنیل کتونوری معیوب است؟

فنیل آلانین مونواکسیژناز. تیروزیناز فوماریا استواستیک اسید هیدرولاز

13. با آلبینیسم، متابولیسم تیروزین مختل می شود:

اکسیداسیون و دکربوکسیلاسیون. ترانس آمیشن

14. در تیروزینوز، آنزیم ها معیوب هستند:

فوماریل استواستیک اسید هیدرولاز. تیروزین ترانس آمیناز

15. حداقل نسبت پروتئین کامل در رژیم غذایی کودک از کل مصرف آنها باید:

50%. 75%. 20%

وظایف موقعیتی

1. مادر جوانی هنگام خشک کردن پوشک، به پزشک اطلاع داد. به چه بیماری ارثی می توانید فکر کنید؟ توصیه های غذایی پزشک اطفال چیست؟

2. 27. 36 ساعت پس از تولد، تشخیص داده شد که پسر دچار اختلال هوشیاری و تنفس است. زایمان طبیعی به موقع پدر و مادر پسر عمو هستند. سرم خون محتوای آمونیاک بالای 1000 میکرومولار در لیتر (طبیعی 20-80)، محتوای اوره 2.5 میلی مول در لیتر (طبیعی 2.5-4.5) را نشان داد. افزایش محتوای اسید اوروتیک در ادرار وجود دارد. 72 ساعت بعد کودک فوت کرد.

داده های آزمایشگاهی از چه نقایص مادرزادی متابولیک پشتیبانی می کند؟

3. در یک کودک 5 ساله که از هپاتیت عفونی رنج می برد، میزان اوره در خون 1.9 میلی مول در لیتر بود. این تحلیل چه چیزی را نشان می دهد؟ توصیه های پزشک اطفال چیست؟

4. در روزهای اول پس از تولد، یک نوزاد استفراغ، تشنج، افزایش شدید محتوای اسید آمینه اورنیتین در خون مشاهده شد و غلظت اوره بسیار پایین است. کودک چه بیماری دارد؟ از چه توصیه هایی می توان استفاده کرد

5. یک بیمار مبتلا به دیابت قندی دارای سطح بالایی از اوره در خون بود. با این حال، در طول دوره وخامت وضعیت عمومی، غلظت آن در خون به دلایلی کاهش یافت. دلایل نوسانات سطح اوره خون را توضیح دهید.

7. کودک 1.5 ماهه بی حالی و بی حالی نشان می دهد. بررسی محتوای فنیل آلانین در خون 35 میلی گرم در دسی لیتر (محدوده طبیعی 1.4-1.9 میلی گرم در دسی لیتر)، محتوای فنیل پیرووات در ادرار 150 میلی گرم در روز (محدوده طبیعی 5-8 میلی گرم در روز) را نشان داد. در مورد بیماری و علت آن نتیجه گیری کنید. در این مورد چه توصیه های غذایی لازم است؟

8. یک بیمار 22 ساله مبتلا به سوکسیناتوری آرژنین با موفقیت با کتو آنالوگ اسیدهای آمینه فنیل آلانین، والین و لوئین در پس زمینه رژیم غذایی کم پروتئین درمان شد. غلظت آمونیاک در پلاسما از 90 به 30 میکرومول در لیتر کاهش یافت و دفع آرژنین سوکسینات به طور قابل توجهی کاهش یافت. مکانیسم اثر درمانی کتو آنالوگ اسیدهای آمینه را توضیح دهید.

9. با بیماری ارثی هیپرآمونمی خانوادگی، افزایش مداوم آمونیاک در خون و عدم وجود کامل سیترولین وجود دارد. تظاهرات بالینی اصلی با آسیب به سیستم عصبی مرکزی همراه است. چه واکنشی در این بیماری مسدود می شود؟ دفع روزانه اوره چگونه تغییر خواهد کرد؟

10. مقدار قابل توجهی اسید هموژنتیزیک در ادرار بیمار یافت شد. چه نقص آنزیمی ارثی را می توان فرض کرد؟ واکنش مسدود شده در این بیمار را بنویسید. توصیه های غذایی برای این بیمار چیست؟

اختلالات هضم پروتئین در دستگاه گوارش چیست؟ چه آزمایش های اضافی مورد نیاز است؟

11. میزان پروتئین در رژیم غذایی کودکان 3 و 13 سال توسط پزشک به میزان 2.3 گرم بر کیلوگرم وزن بدن توصیه می شود.

12. کودکی در کلینیک کودکان بستری شده است و نیاز به آنالیز شیره معده دارد. قرار دادن پروب دشوار است. چگونه می توان عملکرد ترشحی معده را مطالعه کرد؟

23. پزشک اطفال برای کودک مبتلا به بیماری معده پپسین تجویز کرد. چه داروی اضافی مورد نیاز است؟ چرا؟

13. بدن یک نوجوان 80 گرم پروتئین در روز با غذا دریافت می کند. در این مدت 16 گرم نیتروژن از طریق ادرار دفع شد. تعادل نیتروژن کودک چگونه است؟ به چه چیزی شهادت می دهد؟

14. از ادرار دانش آموز دبیرستانی که از نظر جسمی قوی است دفع می شود

15 گرم نیتروژن. آیا باید پروتئین رژیم غذایی او را تغییر دهم؟

15. کودکی با درد شکم در بخش جراحی بستری شد. معاینه آزمایشگاهی افزایش شدید ایندیکان در ادرار را نشان داد. دلیل احتمالی این تخلف چیست؟

16. مادر کودکی که از اسیدیته پایین شیره معده رنج می برد، شروع به استفاده از محلول اسید سیتریک به جای اسید کلریدریکی کرد که برای او تجویز شده بود.

آیا چنین جایگزینی امکان پذیر است؟ توضیح دهید که آیا این جایگزینی قابل قبول است یا خیر.

سوالات درس پایانی با موضوع "متابولیسم پروتئین ها و اسیدهای آمینه"

1. ویژگی های متابولیسم پروتئین و اسید آمینه. تعادل نیتروژن میزان سایش بدن حداقل پروتئین معیارهای ارزش غذایی پروتئین ها رژیم غذایی پروتئین برای کودکان خردسال کواشیورکور

2. هضم پروتئین ها پروتئین های دستگاه گوارش و پروآنزیم های آنها. ویژگی سوبسترای پروتئینازها اندو و اگزوپپتیدازها. جذب اسیدهای آمینه. ویژگی های مربوط به سن فرآیندهای هضم و جذب پروتئین ها .

3. پوسیدگی پروتئین ها در روده بزرگ. محصولات پوسیده و مکانیسم های خنثی سازی آنها در کبد. ویژگی های فرآیندهای پوسیدگی در روده بزرگ نوزادان .

4. وضعیت پویا پروتئین ها در بدن. کاتپسین. اتولیز بافت و نقش آسیب لیزوزوم در این فرآیند. منابع و راه های اصلی مصرف آمینو اسیدها دآمیناسیون اکسیداتیو اسیدهای آمینه آمینو اسید اکسیدازها، گلوتامات دهیدروژناز. انواع دیگر دآمیناسیون اسید آمینه

5. ترانس آمیشن. آمینوترانسفرازها و کوآنزیم های آنها اهمیت بیولوژیکی واکنش های ترانس آمیناسیون A-ketoglutarate نقش ویژه ای در این فرآیند ایفا می کند. دآمیناسیون غیرمستقیم اسیدهای آمینه اهمیت بالینی تعیین فعالیت ترانس آمیناز در سرم خون.

6. دکربوکسیلاسیون اسیدهای آمینه و مشتقات آنها. مهمترین آمین های بیوژنیک و نقش بیولوژیکی آنها. تجزیه آمین های بیوژنیک در بافت ها.

7. محصولات نهایی متابولیسم نیتروژن: نمک های آمونیوم و اوره. منابع اصلی آمونیاک در بدن خنثی سازی آمونیاک بیوسنتز اوره (چرخه اورنیتین). رابطه بین چرخه اورنیتین و چرخه کربس. منشا اتم های نیتروژن اوره. دفع روزانه اوره اختلال در سنتز و دفع اوره. هیپرآمونمی ویژگی های سنی دفع محصولات نهایی نیتروژن از بدن کودک زیر 1 سال.

8. خنثی سازی آمونیاک در بافت ها: آمیناسیون کاهشی اسیدهای a-keto، آمیداسیون پروتئین ها، سنتز گلوتامین. نقش ویژه گلوتامین در بدن. گلوتامیناز کلیه تغییرات تطبیقی در فعالیت گلوتامیناز کلیه در طی اسیدوز.

9. ویژگی های متابولیسم فنیل آلانین و تیروزین. استفاده از تیروزین برای سنتز کاتکول آمین ها، تیروکسین و ملانین ها. تجزیه تیروزین به اسیدهای فوماریک و استواستیک. اختلالات ارثی متابولیسم فنیل آلانین و تیروزین: فنیل کتونوری، آلکاپتونوری، آلبینیسم.

10. ویژگی های متابولیسم سرین، گلیسین، سیستئین، متیونین. اهمیت تتراهیدروفولیک اسید و ویتامین B12 در متابولیسم رادیکال های تک کربنی کمبود اسید فولیک و ویتامین B12. مکانیسم اثر باکتریواستاتیک داروهای سولفونامید.

11. رابطه متابولیسم اسید آمینه و متابولیسم کربوهیدرات ها و چربی ها. اسیدهای آمینه گلیکوژنیک و کتوژنیک. اسیدهای آمینه قابل تعویض و ضروری بیوسنتز اسیدهای آمینه از کربوهیدرات ها.

ساختار و متابولیسم اسیدهای نوکلئیک

1. RNA حاوی بازهای نیتروژنی است:

آدنین. گوانین. اوراسیل . تیمین سیتوزین.

2. نوکلئوتیدهای منفرد در یک زنجیره پلی نوکلئوتیدی توسط پیوندهایی به هم متصل می شوند:

پپتید فسفودی استر. دی سولفید. هیدروژن.

3. آنزیم ها در هضم اسیدهای نوکلئیک - اجزای نوکلئوپروتئین های غذا:

پپسین. ریبونوکلئاز تریپسین فسفولیپازها دئوکسی ریبونوکلئاز آمیلاز. نوکلئوتیداز فسفاتازها

4. اسیدهای نوکلئیک کمترین وزن مولکولی را دارند:

DNA rRNA. tRNA mRNA

5. محصول نهایی تجزیه بازهای نیتروژنی پورین در بدن انسان عبارت است از:

6. دفع روزانه اسید اوریک از طریق ادرار در یک فرد بالغ سالم عبارت است از:

0.01-0.05 گرم 0.06-0.15 گرم 0.35-1.5 گرم 2.5-5.0 گرم

7. محصول نهایی تجزیه بازهای نیتروژنی پیریمیدین در بدن انسان عبارت است از:

اوره اسید اوریک. نمک های آمونیوم کراتینین

8. در صورت نقض متابولیسم بازهای نیتروژنی پورین؟ شرایط پاتولوژیک ممکن است رخ دهد:

نقرس. بیماری گریوز سنگ کلیه. بیماری لش-نیهان. هیپرآمونمی

9. مصالح ساختمانی برای سنتز الگوی اسیدهای نوکلئیک مواد زیر است:

مونوفسفات های نوکلئوزیدی دی فسفات های نوکلئوزیدی نوکلئوزید تری فسفات ها نوکلئوتیدهای حلقوی

1. فرآیند بیوسنتز RNA نامیده می شود:

11. بیوسنتز پروتئین، که با مشارکت پلی زوم ها و tRNA انجام می شود، نامیده می شود:

رونویسی. پخش می شود. همانند سازی تعمیر. نوترکیبی.

12. راه اصلی تولید مثل اطلاعات ژنتیکی نام دارد:

رونویسی. پخش می شود. همانند سازی تعمیر. نوترکیبی.

13 تبدیل pro-RNA به اشکال "بالغ" نامیده می شود:

نوترکیبی. پردازش. همانند سازی پخش می شود. فسخ.

14. پردازش و -RNA، i.e. بلوغ آن به موارد زیر کاهش می یابد:

حذف اینترون ها حذف اگزون اصلاحات خاص (متیلاسیون، دآمیناسیون و غیره).

15 "کدون های بی معنی" (کدون های بی معنی) در ساختار mRNA یک سیگنال هستند:

سیگنالی برای شروع سنتز پروتئین کدون جهش یافته. سیگنال برای پایان دادن به سنتز پروتئین. سیگنالی برای اتصال گروه های مصنوعی به پروتئین سنتز شده.

16. اصطلاح «انحطاط» کد ژنتیکی به این معنی است:

توانایی یک اسید آمینه برای رمزگذاری توسط بیش از یک کدون. توانایی یک کدون برای کد کردن چندین اسید آمینه. محتوای چهار نوکلئوتید در هر کدون. محتوای دو نوکلئوتید در یک کدون.

17. قوانین Chargaff، که ویژگی های ساختار دو مارپیچ DNA را مشخص می کند، عبارتند از:

A = T. G = C. A = C. G = T. A + G = C + T. A + T = G + C.

17. برای سنتز de novo بازهای پیریمیدین از مواد زیر استفاده می شود:

دی اکسید کربن. گلوتامات. گلوتامین. آسپارتات. آلانین.

19. برای تشکیل چرخه پورین در طول سنتز نوکلئوتیدهای پورین از مواد زیر استفاده می شود:

دی اکسید کربن. آسپارتات. آلانین. گلیکوکول. گلوتامین. مشتقات تتراهیدروفولات

20. اختصاصی بودن برهمکنش اسیدهای آمینه با t-RNA به این دلیل است:

ترکیب آنتی کدون یکی از ویژگی های سازمان ساختاری tRNA. ویژگی سنتتازهای آمینواسیل-tRNA ساختار اسید آمینه

21. برای سنتز نوکلئوتیدهای پیریمیدین از موارد زیر استفاده می شود:

CO 2 . گلوتامین. آسپارتات. آلانین

22. پیش سازهای سنتز نوکلئوتیدهای پورین عبارتند از:

اسید اینوزینیک اسید اوروتیک اسید اوریک

23 اوروتاتاسیدوری زمانی ایجاد می شود که آنزیم مسدود شود:

کاربامویل آسپارتات ترانسفراز فسفریبوزیل ترانسفراز اوروتات

گزانتین اکسیداز

24. اولین مرحله در سنتز حلقه پیریمیدین عبارت است از:

کاربامویل فسفات. ریبوز 5-فسفات. اسید اوروتیک. آسپارتات

25. نوکلئوتید - پیش ساز در سنتز نوکلئوتیدهای پیریمیدین است:

اینوزین مونوفسفات. اوروتات مونوفسفات. اسید زانتیل. اسید اوروتیک

26. آنزیم های کلیدی در سنتز نوکلئوتیدهای پیریمیدین عبارتند از:

27. آنزیم های کلیدی در سنتز نوکلئوتیدهای پورین عبارتند از:

کربامویل فسفات سنتتاز. کاربامویل آسپارتات ترانسفراز فسفریبوسیل آمیدوترانسفراز

28. در نقص ایمنی، فعالیت آنزیم کاهش می یابد:

آدنوزین دآمیناز گزانتین اکسیداز پورین نوکلئوزید فسفوریلاز

29. در سندرم لش-نیهان، فعالیت آنزیم کاهش می یابد:

گزانتین اکسیداز آدنین فسفریبوزیل ترانسفراز. هیپوگزانتین گوانین فسفریبوزیل ترانسفراز

30. با اوروتاتاسیدوری، فعالیت آنزیم کاهش می یابد:

فسفریبوزیل ترانسفراز اوروتات. دی هیدروروتات دهیدروژناز. کاربامویل آسپارتات ترانسفراز

31. فرآیند تبدیل pro-RNA به اشکال بالغ نامیده می شود:

نوترکیبی. پردازش. پخش می شود. فسخ. همانند سازی

32. در حین اتصال، موارد زیر رخ می دهد:

برداشتن کپی از اینترون ها. برداشتن کپی از اگزون ها. اتصال مناطق اطلاعاتی RNA

33. برای رونویسی شما نیاز دارید:

DNA پرایمر. RNA پلیمراز عوامل پروتئینی نوکلئوتید تری فسفات. توپوایزومراز

34. آنزیم ها در سنتز RNA شرکت می کنند:

RNA پلیمرازها DNA پلیمرازها توپوایزومرازها جایزه های برتر

35. اگزونهای pro-RNA نامیده می شوند:

مناطق غیر کد کننده پروتئین های کمکی سایت ترمینال مناطق کدگذاری شروع سایت

36. آنزیم ها در ترمیم DNA شرکت می کنند:

لیگازهای DNA DNA پلیمرازها.) آنزیم های محدود کننده DNA. پرایمازها

37. برای تکثیر شما نیاز دارید:

DNA پرایمر. I-RNA. عوامل پروتئینی نوکلئوتید تری فسفات ها

T opoisomerase

38. آنزیم ها در سنتز DNA شرکت می کنند:

RNA پلیمرازها DNA پلیمرازها پپتیدیل ترانسفرازها tتوپوایزومرازها جایزه های برتر

39. تنظیم سنتز پروتئین شامل:

تنظیم کننده ژن اگزون. عملگر ژن سرکوبگر. اینترون. ژن ساختاری

40. با اصلاح پس از ترجمه پروتئین ها، موارد زیر امکان پذیر است:

پروتئولیز جزئی گلیکوزیلاسیون اصلاح اسیدهای آمینه پیوست یک گروه پروتز

41. روند حرکت mRNA در طول یک ریبوزوم نامیده می شود:

جابجایی. پخش می شود. فسخ

42. یک آنزیم در تشکیل پیوندهای پپتیدی در طی بیوسنتز پروتئین شرکت می کند:

پپتیدیل ترانسفراز توپوایزومراز هلیکاز

43. سیگنال شروع و پایان سنتز یک زنجیره پلی پپتیدی:

کدون های خاص mRNA آنزیم های خاص اسیدهای آمینه خاص

44. دفع روزانه اوره در بزرگسالان عبارت است از:

1.0-2.0 گرم 2.0-8.0 8.0-20.0 گرم.

0.1-0.3 میلی مول در لیتر. 0.17-0.41 میلی مول در لیتر. 0.05-0.1 میلی مول در لیتر

46. نسبت نیتروژن اسید اوریک در ادرار کودکان:

1-3%. 3-8,5 %. 0,5-1,0 %.

47. نسبت نیتروژن اوره در ادرار نوزادان:

30% . 75% . 50%.

وظایف موقعیتی

1. بیمار از درد در مفاصل شکایت دارد. سطح اسید اوریک خون 0.26 میلی مول در لیتر است. مقدار اسیدهای سیالیک 4.5 میلی مول در لیتر است

(هنجار 2.0-2.6 mmol/l). چه بیماری هایی را می توان حذف کرد؟

2. کودک مبتلا به نقص ژنتیکی در آنزیم هیپوگزانتین-گوانین فسفریبوزیل ترانسفراز تشخیص داده شد. این چه عواقبی می تواند داشته باشد؟

3. بیمار از درد در مفاصل شکایت دارد. سطح اسید اوریک خون 0.56 میلی مول در لیتر است. مقدار اسیدهای سیالیک 2.5 میلی مول در لیتر (طبیعی 2.0-2.6 میلی مول در لیتر) است. چه بیماری بیشتر محتمل است؟ چه رژیم غذایی نشان داده شده است؟

4. در نتیجه جهش ژنی، ترتیب تناوب نوکلئوتیدها در کدون تغییر کرده است. این می تواند منجر به چه چیزی شود؟

5. کودک مبتلا به هیپوویتامینوز متابولیسم اسیدهای نوکلئیک کاهش یافته است. دلایل تخلف را توضیح دهید. کدام ویتامین ها ابتدا نشان داده می شوند؟

6. در دیابت شیرین، سرعت سنتز اسید نوکلئیک به میزان قابل توجهی کاهش می یابد. علل احتمالی این تخلف را شرح دهید.

7. در نتیجه یک جهش ژنی، ترتیب تناوب نوکلئوتیدها در یک کدون تغییر می کند. این می تواند منجر به چه چیزی شود؟

8. سلول های تومور با تقسیم سلولی و رشد سریع مشخص می شوند. چگونه می توان با تأثیر بر سنتز بازهای نیتروژنی از این امر جلوگیری کرد؟

سوالات درس آخر با موضوع "متابولیسم نوکلئوپروتئین"

1. اسیدهای نوکلئیک به عنوان ترکیبات پلیمری ترکیب و ساختار نوکلئوتیدها، عملکرد آنها در بدن. اهمیت بیولوژیکی اسیدهای نوکلئیک سطوح سازمان ساختاری. ویژگی گونه ساختار اولیه.

2. انواع اصلی اسیدهای نوکلئیک در بافت ها خصوصیات کلی آنها ویژگی های ترکیب شیمیایی، ساختار و خواص مولکول های DNA. مکمل بودن بازهای نیتروژنی. دناتوره سازی و بازسازی DNA. هیبریداسیون DNA "DNA و DNA" RNA.

3. تجزیه نوکلئوتیدهای پیریمیدین و پورین در بافت ها. محصولات نهایی تجزیه ویژگی های حذف اسید اوریک از بدن. هیپراوریسمی نقرس.

4. بیوسنتز نوکلئوتیدهای پیریمیدین. مکانیسم های تنظیم آلوستریک

5. بیوسنتز نوکلئوتیدهای پورین منشا بخش هایی از هسته پورین. مراحل اولیه بیوسنتز اسید اینوزینیک به عنوان پیش ساز اسیدهای آدنیلیک و گوانیلیک. مکانیسم های آلوستریک تنظیم بیوسنتز

6. بیوسنتز DNA تکرار و ترمیم آسیب. آنزیم های بیوسنتز DNA ماتریس. مطابقت ساختار اولیه محصول واکنش با ساختار اولیه ماتریس. بذر (پرایمر). نقش ماتریسی RNA Revertase.

7. بیوسنتز RNA RNA پلیمرازها رونویسی انتقال اطلاعات از DNA به RNA است. تشکیل رونوشت اولیه، بلوغ آن (پردازش).

8. بیوسنتز پروتئین ها پیام رسان (پیام رسان) RNA. اصل اساسی زیست شناسی مولکولی: پروتئین DNA®iRNA. مطابقت توالی نوکلئوتیدی یک ژن با توالی اسید آمینه یک پروتئین (هم خطی). مشکل ترجمه یک رکورد نوکلئوتیدی چهار رقمی از اطلاعات به یک رکورد اسید آمینه بیست کاراکتری. ویژگی های کد نوکلئوتیدی

9. RNA های انتقالی (tRNA)، ویژگی های ساختار و عملکردها. اشکال ایزوگیرنده tRNA بیوسنتز aminoacyl-tRNA. اهمیت ویژگی بالای سوبسترا سنتتازهای آمینواسیل-tRNA

10. سیستم های بیولوژیکی برای بیوسنتز پروتئین ساختار ریبوزوم ها توالی وقایع در طول بیوسنتز یک زنجیره پلی پپتیدی. شروع، طویل شدن، خاتمه. تنظیم بیوسنتز پروتئین مهارکننده های بیوسنتز ماتریکس: داروها، سموم ویروسی و باکتریایی. تغییر پس از ترجمه در زنجیره پلی پپتیدی

من هدف مطالعه: دانستنمحصولات نهایی متابولیسم پروتئین در بدن، منابع اصلی تشکیل آمونیاک، راه های خنثی سازی آن از بدن.

II. بتواندمقدار اوره را با واکنش رنگ با دی استیل مونوکسیم در سرم خون تعیین کنید. با خواص فیزیکی و شیمیایی اوره آشنا شوید.

III. سطح دانش اولیه:واکنش های کیفی به آمونیاک (شیمی معدنی).

IV. پاسخ دهیدبه سوالات بلیط های کنترل نهایی با موضوع: "تجزیه پروتئین های ساده. متابولیسم اسیدهای آمینه، محصولات نهایی متابولیسم نیتروژن."

1. محصولات نهایی تجزیه مواد حاوی نیتروژن بر خلاف کربوهیدرات ها و لیپیدها دی اکسید کربن، آب و آمونیاک هستند. منبع آمونیاک در بدن اسیدهای آمینه، بازهای نیتروژن دار و آمین ها است. آمونیاک در نتیجه دآمیناسیون مستقیم و غیرمستقیم اسیدهای آمینه، (منبع اصلی) دآمیناسیون هیدرولیتیکی بازهای نیتروژنی و غیرفعال شدن آمین های بیوژنیک تشکیل می شود.

2. آمونیاک سمی است و اثر آن در چندین سیستم عملکردی آشکار می شود: الف) غشاهای با نفوذ آسان (که انتقال غشایی Na + و K + را مختل می کند) در میتوکندری به α-کتوگلوتارات و سایر اسیدهای کتو (TCA) متصل می شود و آمینو را تشکیل می دهد. اسیدها؛ در این فرآیندها از معادل های کاهنده (NADH+H+) نیز استفاده می شود.

ب) در غلظت های بالای آمونیاک، گلوتامات و آسپارتات آمیدها را تشکیل می دهند، با استفاده از ATP و ایجاد اختلال در چرخه TCA یکسان، که منبع اصلی انرژی عملکرد مغز است. ج) تجمع گلوتامات در مغز باعث افزایش فشار اسمزی می شود که منجر به ایجاد ادم می شود. د) افزایش غلظت آمونیاک در خون (N – 0.4 – 0.7 mg/l) pH را به سمت قلیایی منتقل می کند و میل ترکیبی O 2 را برای هموگلوبین افزایش می دهد که باعث هیپوکسی بافت عصبی می شود. ه) کاهش غلظت α-کتوگلوتارات باعث مهار متابولیسم اسیدهای آمینه (سنتز انتقال دهنده های عصبی)، تسریع سنتز اگزالواستات از پیرووات می شود که با افزایش استفاده از CO2 همراه است.

3. هیپرآمونمی در درجه اول بر مغز اثر منفی می گذارد و با حالت تهوع، سرگیجه، از دست دادن هوشیاری و عقب ماندگی ذهنی (به شکل مزمن) همراه است.

4. واکنش اصلی اتصال آمونیاک در تمام سلول ها سنتز گلوتامین تحت اثر گلوتامین سنتتاز در میتوکندری است که برای این منظور از ATP استفاده می شود. گلوتامین از طریق انتشار آسان وارد خون می شود و به روده ها و کلیه ها منتقل می شود. در روده، تحت اثر گلوتامیناز، گلوتامات تشکیل می شود که با پیروات ترانس آمیت می شود و آن را به آلانین تبدیل می کند که توسط کبد جذب می شود. 5 درصد آمونیاک از طریق روده ها دفع می شود و 90 درصد باقی مانده از طریق کلیه ها دفع می شود.

5. در کلیه ها، گلوتامین نیز تحت اثر گلوتامیناز هیدرولیز شده و آمونیاک ایجاد می کند که در اثر اسیدوز فعال می شود. در مجرای لوله‌ها، آمونیاک محصولات متابولیک اسیدی را خنثی می‌کند و نمک‌های آمونیومی را برای دفع تشکیل می‌دهد، در حالی که به طور همزمان از دست دادن K + و Na + را کاهش می‌دهد. (N – 0.5 گرم نمک آمونیوم در روز).

6. سطح بالای گلوتامین در خون استفاده از آن را در بسیاری از واکنش های آنابولیک به عنوان اهدا کننده نیتروژن (سنتز بازهای نیتروژنی و غیره) تعیین می کند.

7. قابل توجه ترین مقادیر آمونیاک در کبد با سنتز اوره (86 درصد نیتروژن در ادرار) به مقدار ~25 گرم در روز خنثی می شود. بیوسنتز اوره یک فرآیند حلقوی است که در آن ماده کلیدی است اورنیتین،افزودن کاربامویل، تشکیل شده از NH 3 و CO 2 پس از فعال سازی 2ATP. سیترولین تولید شده در میتوکندری به سیتوزول منتقل می شود تا دومین اتم نیتروژن از آسپارتات را برای تشکیل آرژنین وارد کند. آرژنین توسط آرژیناز هیدرولیز شده و دوباره به اورنیتین تبدیل می شود و دومین محصول هیدرولیز اوره است که در واقع در این چرخه از دو اتم نیتروژن (منبع NH 3 و آسپارتات) و یک اتم کربن (از CO 2) تشکیل شده است. انرژی توسط 3ATP (2 در طول تشکیل کربومول فسفات و 1 در طول تشکیل آرژنینوسوکسینات) تامین می شود.

8. چرخه اورنیتین ارتباط نزدیکی با چرخه TCA دارد، زیرا آسپارتات در طی ترانس آمیناسیون PKA از چرخه TCA تشکیل می شود و فومارات باقی مانده از آسپارتات پس از حذف NH 3 به چرخه TCA باز می گردد و هنگامی که به PKA تبدیل می شود، 3 ATP تشکیل می شود که بیوسنتز اوره را فراهم می کند. مولکول

9. اختلالات ارثی چرخه اورنیتین (سیترولینمی، آرژنینوسوکسیناتوری، هیپرآرژینینمی) منجر به هیپرآمینمی و در موارد شدید می تواند منجر به کمای کبدی شود.

10. سطح طبیعی اوره در خون 2.5-8.3 mmol/l است. کاهش در بیماری کبد مشاهده می شود، افزایش در نتیجه نارسایی کلیه است.

کار آزمایشگاهی

تبادل نیتروژن

مجموعه ای از دگرگونی های شیمیایی، واکنش های سنتز و تجزیه ترکیبات نیتروژنی در بدن؛ بخش جدایی ناپذیر متابولیسم و انرژی مفهوم "" شامل (مجموعه ای از دگرگونی های شیمیایی در بدن پروتئین ها و محصولات متابولیسم آنها) و همچنین پپتیدها، اسیدهای آمینه (اسیدهای آمینه) است. , اسیدهای نوکلئیک (اسیدهای نوکلئیک) , نوکلئوتیدها، بازهای نیتروژنی، قندهای آمینه (نگاه کنید به. کربوهیدرات)لیپیدهای حاوی نیتروژن (لیپیدها) , ویتامین ها (ویتامین ها) , هورمون ها (هورمون ها) و سایر ترکیبات حاوی.

بدن حیوانات و انسان نیتروژن جذب شده را از مواد غذایی دریافت می کند که منبع اصلی ترکیبات نیتروژن دار در آن منشاء حیوانی و گیاهی است. عامل اصلی در حفظ تعادل نیتروژن - حالت نیتروژن که در آن مقدار نیتروژن وارد شده و دفع شده یکسان است - تامین کافی پروتئین با غذا است. در اتحاد جماهیر شوروی، مصرف روزانه پروتئین برای یک بزرگسال 100 در نظر گرفته می شود جی، یا 16 جیپروتئین نیتروژن، با مصرف انرژی 2500 کیلو کالری. تعادل نیتروژن (تفاوت بین مقدار نیتروژنی که وارد رژیم غذایی می شود و مقدار نیتروژن دفع شده از بدن از طریق ادرار، مدفوع و عرق) نشان دهنده شدت نیتروژن است. در بدن یا نیتروژن ناکافی منجر به تعادل منفی نیتروژن یا کمبود نیتروژن می شود که در آن مقدار نیتروژن دفع شده از بدن از مقدار نیتروژن وارد شده به بدن با غذا بیشتر می شود.

مثبت، که در آن مقدار نیتروژن وارد شده با غذا بیش از مقدار نیتروژن دفع شده از بدن است، در طول دوره رشد بدن، در طی فرآیندهای بازسازی بافت و غیره مشاهده می شود. ایالت A.o. تا حد زیادی به کیفیت پروتئین غذا بستگی دارد که به نوبه خود با ترکیب اسید آمینه آن و مهمتر از همه وجود اسیدهای آمینه ضروری تعیین می شود. ). همراه با پپتیدها پروتئین های پیچیده (به عنوان مثال، نوکلئوپروتئین ها) و در روده کوچک تجزیه می شوند. روده ها همچنین سهم قابل توجهی در تجزیه بیوپلیمرهای حاوی نیتروژن دارند. الیگوپپتیدها، نوکلئوتیدها، نوکلئوزیدها و غیره در روده کوچک جذب شده و وارد بدن شده و در سراسر بدن پخش می شوند. در فرآیند تجدید مداوم، بافت‌های بدن نیز تحت تأثیر پروتئازهای بافتی (پپتیدازها و کاتپسین‌ها) تحت پروتئولیز قرار می‌گیرند و محصولات تجزیه پروتئین‌های بافت وارد خون می‌شوند. می تواند برای سنتز جدید پروتئین ها و سایر ترکیبات (بازهای پورین و پیریمیدین، نوکلئوتیدها، پورفیرین ها و غیره)، برای تولید انرژی (به عنوان مثال، از طریق چرخه اسید تری کربوکسیلیک) استفاده شود یا می تواند در معرض تخریب بیشتر برای تشکیل محصولات نهایی A باشد. o.، مشروط به دفع از بدن.

اسیدهای آمینه موجود در پروتئین های غذا برای سنتز پروتئین در اندام ها و بافت های بدن استفاده می شود. آنها همچنین در تشکیل بسیاری از ترکیبات بیولوژیکی مهم دیگر نقش دارند: نوکلئوتیدهای پورین (گلیسین، اسید آسپارتیک) و نوکلئوتیدهای پیریمیدین (گلوتامین، اسید آسپارتیک)، سروتونین ()، ملانین (فنیل آلپنین)، هیستامین ()، آدرنالین، نوراپی نفرین، تیرامین. (تیروزین)، پلی آمین ها (متیونین)، کولین (متیونین)، پورفیرین ها (گلیسین)، کراتین (گلیسین، آرژنین، متیونین)، کوآنزیم ها، قندها و پلی ساکاریدها، لیپیدها و غیره. مهم ترین واکنش شیمیایی برای بدن که تقریباً همه اسیدهای آمینه در آن شرکت می کنند، انتقال آنزیمی برگشت پذیر گروه آلفا آمینه اسیدهای آمینه به اتم آلفا کربن اسیدهای کتو یا آلدئیدها است. یک واکنش اساسی در بیوسنتز اسیدهای آمینه غیر ضروری در بدن است. آنزیم هایی که واکنش های ترانس آمیناسیون را کاتالیز می کنند - آمینوترانسفرازها (آمینوترانسفرازها) - اهمیت بالینی و تشخیصی زیادی دارند.

تخریب اسید آمینه می تواند از طریق چندین مسیر مختلف رخ دهد. اکثر اسیدهای آمینه را می توان توسط آنزیم های دکربوکسیلاز دکربوکسیله کرد و آمین های اولیه را تشکیل داد که سپس می توانند در واکنش های کاتالیز شده توسط مونوآمین اکسیداز یا دی آمین اکسیداز اکسید شوند. در طی اکسیداسیون آمین های بیوژنیک (هیستامین، سروتونین، تیرامین، اسید γ-آمینو بوتیریک) توسط اکسیدازها، آلدئیدها تشکیل می شوند که دستخوش دگرگونی های بیشتری می شوند و آمونیاک. , مسیر اصلی متابولیسم بیشتر که تشکیل اوره است.

یکی دیگر از مسیرهای اصلی تخریب اسید آمینه اکسیداتیو با تشکیل آمونیاک و اسیدهای کتو است. دآمیناسیون مستقیم اسیدهای آمینه L در بدن حیوانات و انسان بسیار کند پیش می رود، به استثنای اسید گلوتامیک که با مشارکت آنزیم خاص گلوتامات دهیدروژناز به شدت دآمینه می شود. ترانس آمیناسیون اولیه تقریباً همه اسیدهای آمینه α و دآمیناسیون بیشتر اسید گلوتامیک حاصل به اسید α-کتوگلوتاریک مکانیسم اصلی برای دآمیناسیون اسیدهای آمینه طبیعی است.

محصول مسیرهای مختلف تخریب آمینو اسید آمونیاک است که می تواند در نتیجه متابولیسم سایر ترکیبات حاوی نیتروژن نیز ایجاد شود (به عنوان مثال، در هنگام دآمیناسیون آدنین، که بخشی از نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید -). راه اصلی اتصال و خنثی سازی آمونیاک سمی در حیوانات یورئوتلیک (که محصول نهایی آمونیاک در آن است) به اصطلاح اوره (مترادف: چرخه اورنیتین، چرخه کربس-هنسلیت) است که در کبد ایجاد می شود. این یک توالی حلقوی از واکنش های آنزیمی است که در نتیجه اوره از یک مولکول آمونیاک یا نیتروژن آمید گلوتامین، گروه آمینه اسید آسپارتیک و دی اکسید کربن تولید می شود. با مصرف روزانه 100 جیپروتئین، دفع روزانه اوره از بدن حدود 30 است جی. در انسان و حیوانات بالاتر، راه دیگری برای خنثی کردن آمونیاک وجود دارد - سنتز آمیدهای اسیدهای دی کربوکسیلیک آسپارگان و گلوتامین از اسیدهای آمینه مربوطه. در حیوانات اوریکوتلیک (خزندگان، پرندگان)، محصول نهایی A.o. است .

در نتیجه تجزیه نوکلئیک اسیدها و نوکلئوپروتئین ها در دستگاه گوارش، نوکلئوتیدها و نوکلئوزیدها تشکیل می شوند. الیگو و مونوکلئوتیدها با مشارکت آنزیم های مختلف (استرازها، نوکلئوتیدازها، نوکلئوزیدازها، فسفوریلازها) سپس به پورین آزاد تبدیل می شوند و.

تخریب بیشتر بازهای پورینی آدنین و گوانین شامل دآمیناسیون هیدرولیتیک آنها تحت تأثیر آنزیم های آدناز و گواناز برای تشکیل هیپوگزانتین (6-هیدروکسی پورین) و گزانتین (2،6-دی اکسی پورین) است که سپس به اوریک تبدیل می شوند. اسید در واکنش های کاتالیز شده توسط گزانتین اکسیداز. - یکی از محصولات نهایی A. o. و محصول نهایی متابولیسم پورین در انسان از طریق ادرار از بدن دفع می شود. اکثر پستانداران دارای اوریکاز هستند که تبدیل اسید اوریک به آلانتوئین دفع شده را کاتالیز می کند.

تخریب بازهای پیریمیدین (اوراسیل، تیمین) شامل کاهش آنها با تشکیل مشتقات دی هیدرولیز و متعاقب آن هیدرولیز است، در نتیجه اسید β-اوریدوپروپیونیک از اوراسیل و از آن آمونیاک، دی اکسید کربن و β-آلانین تشکیل می شود. و از تیمین - اسید β-آمینو ایزوبوتیریک، دی اکسید کربن و آمونیاک. دی اکسید کربن و آمونیاک را می توان از طریق چرخه اوره به اوره اضافه کرد و β-آلانین در سنتز مهمترین ترکیبات فعال بیولوژیکی - دی پپتیدهای حاوی هیستیدین کارنوزین (β-آلانیل-L-هیستیدین) و آنسرین نقش دارد. β-آلانیل-N-متیل-L-هیستیدین)، در ترکیب مواد استخراج کننده عضلات اسکلتی و همچنین در سنتز اسید پانتوتنیک و کوآنزیم A یافت می شود.

بنابراین، دگرگونی های مختلف مهم ترین ترکیبات نیتروژنی در بدن در یک تبادل واحد به هم متصل می شوند. فرآیند پیچیده A.o. در سطوح مولکولی، سلولی و بافتی تنظیم می شود. مقررات A. o. در بدن با هدف تطبیق شدت A. o است. به تغییر شرایط محیطی و درونی و توسط سیستم عصبی هم به طور مستقیم و هم با تأثیرگذاری انجام می شود.

در بزرگسالان سالم، محتوای ترکیبات نیتروژن در اندام‌ها، بافت‌ها و مایعات بیولوژیکی در سطح نسبتاً ثابتی است. نیتروژن اضافی غذا از طریق ادرار و مدفوع دفع می شود و در صورت کمبود نیتروژن در غذا می توان نیاز بدن به آن را با استفاده از ترکیبات نیتروژن دار در بافت های بدن تامین کرد. در این مورد، ترکیب ادرار (ادرار) بسته به ویژگی های A. o تغییر می کند. و وضعیت تعادل نیتروژن. به طور معمول، با یک رژیم غذایی ثابت و شرایط محیطی نسبتاً پایدار، مقدار ثابتی از محصولات نهایی اسید آمینه از بدن خارج می شود و ایجاد شرایط پاتولوژیک منجر به تغییر شدید در آن می شود. تغییرات قابل توجهی در دفع ترکیبات نیتروژن دار در ادرار، در درجه اول دفع اوره، در صورت عدم وجود آسیب شناسی در صورت تغییر قابل توجه در رژیم غذایی (به عنوان مثال، هنگام تغییر مقدار پروتئین مصرفی)، و نیتروژن باقیمانده (نگاه کنید به نیتروژن باقیمانده) در خون کمی تغییر می کند.

هنگام مطالعه A.o. لازم است ترکیب کمی و کیفی غذای مصرفی، ترکیب کمی و کیفی ترکیبات نیتروژنی دفع شده در ادرار و مدفوع و موجود در خون را در نظر گرفت. برای تحقیق A. o. استفاده از مواد نیتروژن دار با رادیونوکلئیدهای نیتروژن، فسفر، کربن، گوگرد، هیدروژن و اکسیژن و نظارت بر مهاجرت برچسب و گنجاندن آن در ترکیب محصولات نهایی اسیدهای آمینه. اسیدهای آمینه نشاندار به طور گسترده ای مورد استفاده قرار می گیرند، به عنوان مثال 15 N-گلیسین، که با غذا یا مستقیماً به خون وارد بدن می شوند. بخش قابل توجهی از نیتروژن گلیسین که برچسب خورده است از طریق ادرار به عنوان بخشی از اوره دفع می شود و قسمت دیگر برچسب وارد پروتئین های بافتی شده و به آرامی از بدن دفع می شود. انجام تحقیق در مورد A.o. برای تشخیص بسیاری از شرایط پاتولوژیک و نظارت بر اثربخشی درمان، و همچنین در توسعه برنامه‌های تغذیه منطقی، از جمله ضروری است. دارویی (به تغذیه دارویی مراجعه کنید) .

آسیب شناسی A.o. (تا بسیار مهم) علل . علت آن ممکن است کمبود کلی و طولانی مدت پروتئین یا اسیدهای آمینه ضروری در رژیم غذایی، کمبود کربوهیدرات ها و چربی ها باشد که انرژی را برای فرآیندهای بیوسنتز پروتئین در بدن فراهم می کند. ممکن است به دلیل غلبه فرآیندهای تجزیه پروتئین توسط سنتز آنها باشد نه تنها در نتیجه کمبود غذایی پروتئین و سایر مواد مغذی ضروری، بلکه در حین کار سنگین عضلانی، جراحات، فرآیندهای التهابی و دیستروفی، ایسکمی، عفونت، سوختگی های گسترده، نقص. در عملکرد تغذیه ای سیستم عصبی، نارسایی هورمون های آنابولیک (هورمون رشد، هورمون های جنسی، انسولین)، سنتز بیش از حد یا تامین بیش از حد هورمون های استروئیدی از خارج و غیره. اختلال در جذب پروتئین در پاتولوژی های دستگاه گوارش (تسریع غذا از معده، شرایط کم اسیدی و اسیدی، انسداد مجرای دفعی پانکراس، تضعیف عملکرد ترشحی و افزایش تحرک روده کوچک با آنتریت و انتروکولیت، اختلال در فرآیند جذب در روده کوچک و غیره) همچنین می تواند منجر به کمبود پروتئین شود. کمبود پروتئین منجر به ناهماهنگی A. می شود. و با تعادل منفی نیتروژن مشخص مشخص می شود.

موارد شناخته شده ای از اختلال در سنتز پروتئین های خاص وجود دارد (به ایمونوپاتولوژی مراجعه کنید , آنزیموپاتی ها ), و همچنین سنتز ژنتیکی پروتئین های غیر طبیعی، به عنوان مثال در هموگلوبینوپاتی ها (هموگلوبینوپاتی) , مولتیپل میلوما (به هموبلاستوزهای پارپروتئینمی مراجعه کنید) و غیره.

آسیب شناسی اسیدهای آمینه، متشکل از اختلال در متابولیسم اسیدهای آمینه، اغلب با ناهنجاری در فرآیند ترانس آمیناسیون همراه است: کاهش فعالیت آمینوترانسفرازها در طول هیپو یا ویتامین B6، نقض سنتز این آنزیم ها، کمبود اسیدهای کتو برای ترانس آمیناسیون به دلیل مهار چرخه اسید تری کربوکسیلیک در هنگام هیپوکسی و دیابت قند و غیره. کاهش شدت ترانس آمیناسیون منجر به مهار دآمیناسیون اسید گلوتامیک می شود که به نوبه خود منجر به افزایش نسبت نیتروژن اسید آمینه در نیتروژن باقیمانده خون (هیپرآمینواسیدمی)، هیپرازوتمی عمومی و آمینواسیدوری می شود. آمینواسیدوری و عمومی مشخصه بسیاری از انواع آسیب شناسی A. o. با آسیب گسترده کبدی و سایر شرایط مرتبط با تجزیه گسترده پروتئین در بدن، فرآیندهای دآمیناسیون اسیدهای آمینه و تشکیل اوره مختل می شود به گونه ای که غلظت نیتروژن باقی مانده و محتوای نیتروژن اسید آمینه در آن افزایش می یابد. در برابر پس زمینه کاهش محتوای نسبی نیتروژن اوره در نیتروژن باقیمانده (به اصطلاح آزوتمی تولیدی). آزوتمی مولد، به عنوان یک قاعده، با دفع اسیدهای آمینه اضافی در ادرار همراه است، زیرا حتی در مورد عملکرد طبیعی کلیه، فیلتراسیون اسیدهای آمینه در گلومرول های کلیوی شدیدتر از لوله ها رخ می دهد. بیماری های کلیه، دستگاه ادراری و اختلال در گردش خون کلیوی منجر به ایجاد آزوتمی احتباسی می شود که با افزایش غلظت نیتروژن باقی مانده در خون به دلیل افزایش محتوای اوره در خون همراه است (به نارسایی کلیوی مراجعه کنید). . عفونت‌های شدید و گسترده استخوان‌های لوله‌ای، نخاع و مغز، بیماری Itsenko-Cushing و بسیاری از بیماری‌های جدی دیگر با آمینواسیدوری همراه است. همچنین مشخصه شرایط پاتولوژیک است که با فرآیندهای بازجذب مختل در لوله های کلیوی رخ می دهد: بیماری ویلسون-کونوالوف (به دیستروفی کبدی مراجعه کنید). , نفرونوفتیزیس فانکونی (به بیماری های شبیه راشیتیسم مراجعه کنید) و غیره. یک اختلال انتخابی بازجذب سیستین و با یک اختلال عمومی متابولیسم سیستین همراه با آمینواسیدوری عمومی با به اصطلاح همراه است. در این بیماری کریستال های سیستین در سلول های سیستم رتیکولواندوتلیال رسوب می کنند. فنیل کتونوری ارثی با نقض تبدیل فنیل آلانین به تیروزین در نتیجه کمبود ژنتیکی تعیین شده آنزیم 4-هیدروکسیلاز مشخص می شود که باعث تجمع فنیل آلانین تبدیل نشده و محصولات متابولیک آن در خون و ادرار می شود - اسیدهای فنیل پیروویک و فنیلاس. . اختلال در دگرگونی های این ترکیبات نیز مشخصه هپاتیت ویروسی است.

کتابشناسی:برزوف T.T. و Korovkin B.F. شیمی بیولوژیکی، ص. 431، م.، 1982; Veltishchev Yu.E. و مواد دیگر در کودکان، ص. 53، م.، 1983; دودل جی و همکاران از انگلیسی، ج 1-4، م.، 1985; زیلوا جی.اف. و Pannell P.R. شیمی بالینی در تشخیص و درمان، ترانس. از انگلیسی، ص. 298, 398, M., 1988; R.M. و روی ک.س. بیماری های متابولیک اولیه، ترانس. از انگلیسی، ص. 211، م.، 1986; روشهای آزمایشگاهی تحقیق در کلینیک، ویرایش. V.V. منشیکووا، اس. 222، م.، 1987; لنینگر A. مبانی بیوشیمی، ترجمه. از انگلیسی، ج 2، م.، 1985; Mazurin A.V. و ورونتسوف I.M. بیماریهای دوران کودکی، ص. 322، م.، 1985; راهنمای اطفال، ویرایش. ویرایش W.E. برمن و V.K. وان، ترجمه. از انگلیسی، کتاب. 2، ص. 337، VI.، 1987; Strayer L., trans. از انگلیسی، ج 2، ص. 233، م.، 1985.

1. دایره المعارف پزشکی کوچک. - م.: دایره المعارف پزشکی. 1991-96 2. کمک های اولیه - M.: دایره المعارف بزرگ روسیه. 1994 3. فرهنگ لغت دایره المعارف اصطلاحات پزشکی. - م.: دایره المعارف شوروی. - 1982-1984.

تبادل نیتروژن- متابولیسم نیتروژن، مجموعه ای از دگرگونی های شیمیایی ترکیبات حاوی نیتروژن در بدن. شامل تبادل پروتئین ها، اسیدهای نوکلئیک، محصولات تجزیه آنها (پپتیدها، اسیدهای آمینه، نوکلئوتیدها)، لیپیدهای حاوی نیتروژن، ویتامین ها، هورمون ها... - مجموعه ای از تبدیلات پلاستیکی، انرژی پروتئین ها، اسیدهای آمینه و سایر مواد حاوی نیتروژن (آمیدها، پپتیدها، متابولیت های ترکیبات پروتئینی در بدن حیوان). شامل: تجزیه پروتئین های خوراک با استفاده از آنزیم ها،... ...

نمایش شماتیک از عبور نیتروژن از زیست کره. عنصر کلیدی چرخه انواع مختلف باکتری است (انگلیسی: متابولیسم نیتروژن خاک، چرخه نیتروژن در خاک است که نه تنها به صورت یک ماده ساده وجود دارد. ویکی پدیا - متابولیسم چربی، مجموعه ای از فرآیندها برای تبدیل چربی های خنثی (تری گلیسیرید) در بدن انسان و حیوان. ج.ا. شامل مراحل زیر است: تجزیه چربی های وارد شده به بدن با غذا و جذب آنها در دستگاه گوارش. ... فرهنگ لغت دایره المعارف دامپزشکی

متابولیسم پروتئین- متابولیسم نیتروژن را ببینید... فرهنگ لغت دایره المعارف دامپزشکی

مجموعه ای از تبدیل پروتئین ها (به پروتئین ها مراجعه کنید) و محصولات حاصل از تجزیه اسیدهای آمینه آنها در موجودات. ب.ا. بخش قابل توجهی از متابولیسم (به متابولیسم مراجعه کنید). از آنجایی که متابولیسم اسیدهای آمینه ارتباط نزدیکی با متابولیسم سایر ترکیبات نیتروژن دار دارد، B. o ... دایره المعارف بزرگ شوروی

ما در مورد ویژگی های متابولیسم پایه های پورین صحبت خواهیم کرد. این برای اکثر مردم معنی ندارد. اما اگر با کلمات "نقرس"، سنگ کلیه، مقاومت به انسولین، دیابت نوع 2 آشنا هستید، باید جوهر متابولیسم پورین را بدانید. به نظر می رسد: جراحی چه ربطی به آن دارد؟ و با وجود این واقعیت که بسیاری از متخصصان "نقرس" را با درد در مفاصل و اسید اوریک بالا تشخیص می دهند. در واقعیت، همه چیز بسیار پیچیده تر است. به عنوان مثال، آرتریت نقرسی می تواند با سطوح طبیعی اسید اوریک رخ دهد، و بالعکس: اسید اوریک بالا می تواند در برخی موارد در یک فرد سالم رخ دهد.

بدن انسان عمدتاً از چهار عنصر شیمیایی تشکیل شده است که 89٪ از ترکیب را تشکیل می دهند: کربن C (50٪)، اکسیژن اکسیژن (20٪)، H-هیدروژن (10٪) و N-نیتروژن (8.5٪). ). بعد از آن تعدادی درشت عنصر می آیند: کلسیم، فسفر، پتاسیم، گوگرد، سدیم، کلر و غیره. سپس عناصر ریز که مقدار آنها بسیار کم است، اما حیاتی هستند: منگنز، آهن، ید و غیره.
ما در این لیست کمی به چهارمین مورد علاقه خواهیم داشت - نیتروژن.

یک موجود زنده یک سیستم پویا است. به بیان ساده: مواد به طور مداوم وارد آن می شوند (به جزئی از بدن تبدیل می شوند) و از آن خارج می شوند. منبع اصلی نیتروژن برای بدن پروتئین ها هستند. پروتئینی که با غذا در دستگاه گوارش تامین می شود به اسیدهای آمینه تجزیه می شود که سپس در متابولیسم گنجانده می شود. خوب، مواد حاوی نیتروژن چگونه از بدن خارج می شوند؟

در فرآیند تکامل، حیوانات ویژگی های خاصی از متابولیسم نیتروژن را توسعه داده اند.
علاوه بر این، کلید تعیین این ویژگی ها عبارتند از: شرایط زندگی و دسترسی به آب.

حیوانات به سه گروه تقسیم می شوند که در متابولیسم نیتروژن تفاوت دارند:

آمونیولیتیک. محصول نهایی متابولیسم نیتروژن آمونیاک NH3 است. این شامل بیشتر بی مهرگان آبزی و ماهی می شود.
موضوع این است که آمونیاک یک ماده سمی است. و برای حذف آن به مقدار زیادی مایع نیاز دارید. خوشبختانه در آب بسیار محلول است. با دسترسی به زمین در طول تکامل، نیاز به تغییر متابولیسم ایجاد شد. اینگونه ظاهر شدند:

اورئولیتیک. این حیوانات به اصطلاح "چرخه اوره" را ایجاد کردند. آمونیاک با CO2 (دی اکسید کربن) ترکیب می شود. محصول نهایی تشکیل می شود - اوره. اوره چندان ماده سمی نیست و به میزان قابل توجهی مایع کمتری برای حذف آن مورد نیاز است. اتفاقا من و تو جزو این گروه هستیم. اسید اوریک نیز در طول متابولیسم در مقادیر بسیار کمتری تشکیل می شود، اما به آلانتوئین کم سمی و بسیار محلول تجزیه می شود. اما... به جز انسان و میمون. این بسیار مهم است و ما به این موضوع باز خواهیم گشت.

اوریکولیک. اجداد دوزیستان با متابولیسم یورولیتیک مجبور بودند خود را با مناطق خشک وفق دهند. اینها خزندگان و اجداد مستقیم دایناسورها - پرندگان هستند. محصول نهایی آنها اسید اوریک است. بسیار ضعیف در آب حل می شود و برای حذف آن از بدن به آب زیادی نیاز ندارد. در فضولات همان پرندگان، مقدار اسید اوریک در واقع به صورت نیمه جامد دفع می شود. . رنگ خودرو نیز خراب می شود - مراقب باشید و فوراً آن را بشویید.
این یک لوبول کبدی شش ضلعی کلاسیک است. به طور کلی، کبد در زیر میکروسکوپ به این شکل است. مشابه شهر مسکو، فقط به جای کرملین یک رگه مرکزی وجود دارد. و ما به "خانه هایی" که نزدیک به یکدیگر هستند علاقه مند خواهیم شد. اینها سلولهای کبدی هستند - سلولهای کلیدی کبد.
کلمه اسلاوی جگر از کلمه "فر" گرفته شده است. در واقع دمای اندام یک درجه بالاتر از دمای بدن است. دلیل این امر متابولیسم بسیار فعال در سلول های کبدی است. سلول ها واقعا منحصر به فرد هستند.
کبد عضو اصلی تولید کننده اسید اوریک است. 95 درصد نیتروژن دفع شده از سنتز اسید اوریک به عنوان محصول نهایی واکنش های شیمیایی در کبد است.. و تنها 5 درصد آن اکسیداسیون بازهای پورین است که از بیرون با غذا می آید. بنابراین، اصلاح تغذیه برای هیپراوریسمی کلید درمان نیست.

نمودار متابولیسم اسید اوریک

پورین ها از کجا می آیند؟
1. پورین هایی که از غذا به دست می آیند . همانطور که قبلا ذکر شد، این مقدار کمی است - حدود 5٪. آن پورین هایی که در غذا وجود دارند (البته بیشتر از همه، در کبد و کلیه ها، گوشت قرمز).
2. سنتز بازهای پورین توسط خود بدن . بیشتر آن در سلولهای کبدی سنتز می شود. یک نکته بسیار مهم، به آن باز خواهیم گشت. و همچنین فروکتوز چه ربطی به آن دارد که توسط دیابتی ها توصیه می شود و برای جذب نیازی به انسولین ندارد.
3. پایه های پورینی که در بدن به دلیل تجزیه بافت تشکیل می شوند: در طی فرآیندهای انکولوژیک، پسوریازیس . چرا سطح اسید اوریک در ورزشکاران افزایش می یابد؟ این راه سوم است. فعالیت بدنی سنگین منجر به افزایش فرآیندهای تجزیه و سنتز بافت می شود. اگر روز قبل کار فیزیکی سنگین انجام داده اید و صبح آزمایش داده اید، ممکن است سطح اسید اوریک شما بالاتر از میانگین باشد.

بیایید با آدنین و گوانین آشنا شویم. اینها پایه های پورینی هستند. آنها همراه با تیمین و سیتوزین یک مارپیچ DNA را تشکیل می دهند. دانشجویان پزشکی دوست ندارند برای درس بیوشیمی انباشته شوند :). همانطور که می دانید DNA از دو زنجیره تشکیل شده است. در مقابل آدنین همیشه تیمین قرار دارد و در مقابل گوانین سیتوزین قرار دارد. دو رشته DNA مانند دو نیمه یک زیپ به هم می چسبند. مقدار این مواد با تجزیه بافت فعال افزایش می یابد، به عنوان مثال، در طول فرآیندهای سرطان

از طریق یک سری واکنش های شیمیایی متوالی، پورین ها به اسید اوریک تبدیل می شوند.

متابولیسم اسید اوریک در انسان و پستانداران

من قصد داشتم نمودار را تا حد ممکن آسان کنم. اجازه بدهید دانشجویان سال 2 پزشکی تدریس کنند :). اما نام آنزیم ها را گذاشت. مهمترین نکته این است آنزیم گزانتین اکسیداز . این فعالیت آن است که در طول درمان کاهش می یابد آلوپورینول(به طور دقیق تر، اثربخشی، زیرا آلوپورینول برای گیرنده با آن رقابت می کند)، که سنتز اسید اوریک را کاهش می دهد.
به ندرت، یک بیماری مادرزادی همراه با یک اختلال ژنتیکی در سنتز گزانتین اکسیداز رخ می دهد که در آن سطح اسید اوریک کاهش می یابد. در این حالت گزانتین و هیپوگزانتین جمع می شوند. زانتینوریا. خوب به نظر می رسد، اسید اوریک کمتر. با این حال، مشخص شد که اسید اوریک نه تنها مضر است، بلکه مفید است...

صحبت در مورد مضرات و فواید اسید اوریک را باید از دور شروع کرد. سپس، 17 میلیون سال پیش، در دوران میوسن، اجداد ما یک جهش در ژن تولید کننده آنزیم اوریکاز را تجربه کردند. و ما یک نسخه کاهش یافته از متابولیسم پورین دریافت کردیم.

در سایر پستانداران، اوریکاز اسید اوریک را به آلانتوئین تبدیل می کند که محلول است و به راحتی از بدن دفع می شود. و این حیوانات هرگز نقرس ندارند. ممکن است این فرض وجود داشته باشد که این جهش هیچ معنایی ندارد. اما تکامل این ژن را رد نکرد: معلوم شد که این جهش ضروری است.

تحقیقات مدرن نشان داده است که اسید اوریک یک محصول جانبی از تجزیه فروکتوز در کبد است و تجمع نمک های اسید اوریک به تبدیل موثر فروکتوز به چربی کمک می کند. بنابراین، ژن "صرفه جویی" در ژنوم اجداد ما تثبیت شد. سپس این ژن برای ایجاد ذخایر برای دوره گرسنگی مورد نیاز بود. ثابت شد که غیرفعال شدن نهایی اوریکاز همزمان با سرد شدن جهانی آب و هوای زمین است. لازم بود تا حد امکان ذخایر چربی زیر جلدی برای دوره سرد "خوردن" و فروکتوز موجود در میوه ها به ذخایر چربی تبدیل شود. در حال حاضر تعدادی آزمایش با معرفی آنزیم اوریکاز به سلول های کبدی انجام می شود. ممکن است در آینده داروهایی برای درمان نقرس بر اساس آنزیم اوریکاز ظاهر شوند. بنابراین تمایل ما به چاق شدن در ژن های ماست. متاسفانه برای بسیاری از مردان و زنانی که از چاقی رنج می برند. اما مشکل فقط ژنتیک نیست. ماهیت رژیم غذایی انسان مدرن تغییر کرده است.

در مورد مضرات و فواید اسید اوریک و همچنین در مورد تغذیه برای هیپراوریسمی

مشخص است که سطوح ثابت اسید اوریک می تواند به طور قابل توجهی خطر ابتلا به تعدادی از بیماری ها را افزایش دهد. با این حال، ثابت شده است که افزایش دوره ای در سطح اسید اوریک می تواند تأثیر مفیدی داشته باشد. از لحاظ تاریخی، دسترسی به غذاهای گوشتی (منبع اصلی پورین ها) نامنظم بود. غذای اصلی: ریشه های مختلف، میوه های درختی. خوب، اگر یک شکارچی بدوی طعمه بیاورد، آنگاه تعطیلات است. بنابراین، خوردن فرآورده های گوشتی به طور دوره ای یک روش معمول زندگی بود. طعمه وجود دارد - ما به اندازه دل خود می خوریم. طعمه ای وجود ندارد - ما غذاهای گیاهی می خوریم. اکنون ثابت شده است که افزایش کوتاه مدت و دوره ای در سطح اسید اوریک تأثیر مفیدی بر رشد و عملکرد سیستم عصبی دارد. شاید به همین دلیل بود که مغز شروع به رشد کرد؟

چگونه این اسید اوریک از بدن دفع می شود؟

دو راه: کلیه و کبد
راه اصلی دفع از طریق کلیه است - 75٪
25 درصد با استفاده از صفرا توسط کبد دفع می شود. اسید اوریکی که وارد مجرای روده می شود (به لطف باکتری های ما در روده) از بین می رود.
اسید اوریک به شکل نمک سدیم وارد کلیه ها می شود. با اسیدوز (اسید شدن ادرار)، میکرولیت ها می توانند در لگن کلیه ایجاد شوند. همان "شن" و "سنگ". به هر حال، الکل دفع اورات را در ادرار بسیار کاهش می دهد. به همین دلیل است که منجر به حمله نقرس می شود.

بنابراین، چه نتیجه ای می توان گرفت روش های کاهش اسید اوریک؟

1. سعی کنید 1-2 روز در هفته را صرفا گیاهی کنید
2. بیشترین مقدار پورین در بافت های با منشاء حیوانی یافت می شود. علاوه بر این، در سلول های حیوانی با متابولیسم فعال: کبد، کلیه ها - بیشتر از همه.
3. شما باید غذاهای چرب کمتری بخورید، زیرا چربی اشباع اضافی توانایی بدن برای پردازش اسید اوریک را سرکوب می کند.
4. کمتر فروکتوز بخورید. اسید اوریک محصول متابولیسم فروکتوز است. قبلاً به بیماران دیابتی توصیه می شد که گلوکز را با فروکتوز جایگزین کنند. در واقع، فروکتوز برای جذب نیازی به مشارکت انسولین ندارد. اما فروکتوز حتی هضم آن سخت تر است. توجه: در شکر، مولکول ساکارز یک دی ساکارید - گلوکز + فروکتوز است. بنابراین شکر کمتری می خوریم.
5. از نوشیدن مشروبات الکلی به ویژه آبجو خودداری کنید. شراب در مقادیر کم بر سطح اسید اوریک تأثیر نمی گذارد.
6. ورزش بسیار شدید باعث افزایش سطح اسید اوریک می شود.
۷- باید آب زیادی بنوشید. این به شما امکان می دهد تا به طور موثر اسید اوریک را حذف کنید.

اگر اسید اوریک بالا دارید

خوب، اول از همه، خوشبختانه، این همیشه یک آسیب شناسی نیست: افزایش کوتاه مدت ممکن است نوعی از هنجار باشد.
اگر هنوز مشکلی وجود دارد، باید بفهمید که در چه سطحی نقض وجود دارد (همان طرح اول): اختلال در سنتز پورین ها (همان سندرم متابولیک)، فاکتور تغذیه ای (ما زیاد گوشت می خوریم، می نوشیم). آبجو)، اختلال در عملکرد کلیه (اختلال اسیدهای دفع ادرار) یا بیماری های همزمان همراه با تخریب بافت.

با آرزوی موفقیت برای شما و پزشکان شایسته

اگر اشتباه تایپی در متن مشاهده کردید، لطفاً به من اطلاع دهید. یک قطعه از متن را انتخاب کنید و کلیک کنید Ctrl+Enter.

سوال کامل

تبادل نیتروژن

تبادل نیتروژن- مجموعه ای از دگرگونی های شیمیایی، واکنش های سنتز و تجزیه ترکیبات نیتروژنی در بدن. بخش جدایی ناپذیر متابولیسم و انرژی مفهوم "متابولیسم نیتروژن" شامل متابولیسم پروتئین (مجموعه دگرگونی های شیمیایی در بدن پروتئین ها و محصولات متابولیسم آنها) و همچنین متابولیسم پپتیدها است. اسیدهای آمینه, اسیدهای نوکلئیک, نوکلئوتیدها، بازهای نیتروژنی، قندهای آمینه (نگاه کنید به. کربوهیدرات)حاوی نیتروژن لیپیدها, ویتامین ها, هورمون ها و سایر ترکیبات حاوی نیتروژن.

بدن حیوانات و انسان نیتروژن جذب شده را از غذا دریافت می کند که منبع اصلی ترکیبات نیتروژن دار پروتئین های حیوانی و گیاهی است. عامل اصلی در حفظ تعادل نیتروژن - حالت نیتروژن که در آن مقدار نیتروژن وارد شده و دفع شده یکسان است - تامین کافی پروتئین با غذا است. در اتحاد جماهیر شوروی، میزان پروتئین مصرفی روزانه برای بزرگسالان 100 است جی، یا 16 جیپروتئین نیتروژن، با مصرف انرژی 2500 کیلو کالری. تعادل نیتروژن (تفاوت بین مقدار نیتروژنی که با غذا وارد بدن می شود و مقدار نیتروژن دفع شده از بدن از طریق ادرار، مدفوع و عرق) نشان دهنده شدت نیتروژن است. در بدن گرسنگی یا تغذیه ناکافی نیتروژن منجر به تعادل منفی نیتروژن یا کمبود نیتروژن می شود که در آن مقدار نیتروژن دفع شده از بدن از مقدار نیتروژن وارد شده به بدن با غذا بیشتر می شود. تعادل نیتروژن مثبت، که در آن مقدار نیتروژن وارد شده با غذا از مقدار نیتروژن دفع شده از بدن بیشتر است، در طول دوره رشد بدن، در طی فرآیندهای بازسازی بافت و غیره مشاهده می شود. ایالت A.o. تا حد زیادی به کیفیت پروتئین غذا بستگی دارد که به نوبه خود با ترکیب اسید آمینه آن و مهمتر از همه وجود اسیدهای آمینه ضروری تعیین می شود.

به طور کلی پذیرفته شده است که در انسان و مهره داران A. o. با هضم ترکیبات نیتروژن دار در غذا در دستگاه گوارش شروع می شود. پروتئین ها در معده با مشارکت آنزیم های پروتئولیتیک گوارشی تجزیه می شوند تریپسین و گاستریکسین (نگاه کنید به پروتئولیز ) با تشکیل پلی پپتیدها، الیگوپپتیدها و اسیدهای آمینه منفرد. از معده، توده غذا وارد دوازدهه و قسمت‌های زیرین روده کوچک می‌شود، جایی که پپتیدها بیشتر تجزیه می‌شوند و توسط آنزیم‌های آب پانکراس تریپسین، کیموتریپسین و کربوکسی پپتیداز و آنزیم‌های آب روده آمینوپپتیدازها و دی پپتیداز کاتالیز می‌شوند. آنزیم ها). همراه با پپتیدها پروتئین های پیچیده (به عنوان مثال، نوکلئوپروتئین ها) و اسیدهای نوکلئیک در روده کوچک تجزیه می شوند. میکرو فلور روده نیز سهم قابل توجهی در تجزیه بیوپلیمرهای حاوی نیتروژن دارد. الیگوپپتیدها، اسیدهای آمینه، نوکلئوتیدها، نوکلئوزیدها و غیره در روده کوچک جذب شده، وارد خون شده و در سراسر بدن حمل می شوند. پروتئین‌های بافت‌های بدن نیز در فرآیند نوسازی مداوم، تحت تأثیر پروتئازهای بافتی (پپتیدازها و کاتپسین‌ها) تحت پروتئولیز قرار می‌گیرند و محصولات تجزیه پروتئین‌های بافت وارد خون می‌شوند. اسیدهای آمینه را می توان برای سنتز جدید پروتئین ها و سایر ترکیبات (بازهای پورین و پیریمیدین، نوکلئوتیدها، پورفیرین ها و غیره)، برای تولید انرژی (به عنوان مثال، از طریق گنجاندن در چرخه اسید تری کربوکسیلیک) استفاده کرد یا می تواند در معرض تخریب بیشتر قرار گیرد. از محصولات نهایی A. o.، مشروط به دفع از بدن.

اسیدهای آمینه موجود در پروتئین های غذا برای سنتز پروتئین در اندام ها و بافت های بدن استفاده می شود. آنها همچنین در تشکیل بسیاری از ترکیبات بیولوژیکی مهم دیگر نقش دارند: نوکلئوتیدهای پورین (گلوتامین، گلیسین، اسید آسپارتیک) و نوکلئوتیدهای پیریمیدین (گلوتامین، اسید آسپارتیک)، سروتونین (تریپتوفان)، ملانین (فنیل آلپنین، تیروزین)، هیستامین (هیستیدین) آدرنالین، نوراپی نفرین، تیرامین (تیروزین)، پلی آمین ها (آرژنین، متیونین)، کولین (متیونین)، پورفیرین ها (گلیسین)، کراتین (گلیسین، آرژنین، متیونین)، کوآنزیم ها، قندها و پلی ساکاریدها، لیپیدها و غیره. مهمترین واکنش شیمیایی برای بدن که تقریباً تمام اسیدهای آمینه در آن شرکت می کنند، ترانس آمیناسیون است که شامل انتقال آنزیمی برگشت پذیر گروه a-آمینه اسیدهای آمینه به اتم a-کربن اسیدهای کتو یا آلدئیدها است. ترانس آمینواسیون یک واکنش اساسی در بیوسنتز اسیدهای آمینه غیر ضروری در بدن است. فعالیت آنزیم هایی که واکنش های ترانس آمیناسیون را کاتالیز می کنند آمینوترانسفرازها - اهمیت بالینی و تشخیصی زیادی دارد.

تخریب اسید آمینه می تواند از طریق چندین مسیر مختلف رخ دهد. اکثر اسیدهای آمینه را می توان توسط آنزیم های دکربوکسیلاز دکربوکسیله کرد و آمین های اولیه را تشکیل داد که سپس می توانند در واکنش های کاتالیز شده توسط مونوآمین اکسیداز یا دی آمین اکسیداز اکسید شوند. هنگامی که آمین های بیوژنیک (هیستامین، سروتونین، تیرامین، اسید g-آمینو بوتیریک) توسط اکسیدازها اکسید می شوند، آلدئیدها تشکیل می شوند که تحت دگرگونی های بیشتری قرار می گیرند. آمونیاک, مسیر اصلی متابولیسم بیشتر که تشکیل اوره است.

یکی دیگر از مسیرهای اصلی برای تخریب اسیدهای آمینه، دآمیناسیون اکسیداتیو با تشکیل آمونیاک و اسیدهای کتو است. دآمیناسیون مستقیم اسیدهای آمینه L در بدن حیوانات و انسان بسیار کند پیش می رود، به استثنای اسید گلوتامیک که با مشارکت آنزیم خاص گلوتامات دهیدروژناز به شدت دآمینه می شود. ترانس آمیناسیون اولیه تقریباً تمام اسیدهای آمینه و دآمیناسیون بیشتر اسید گلوتامیک حاصل به اسید a-ketoglutaric و آمونیاک مکانیسم اصلی برای دآمیناسیون اسیدهای آمینه طبیعی است.

محصول مسیرهای مختلف تخریب آمینو اسید آمونیاک است که می تواند در نتیجه متابولیسم سایر ترکیبات حاوی نیتروژن نیز ایجاد شود (به عنوان مثال، در هنگام دآمیناسیون آدنین که بخشی از نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید - NAD) است. راه اصلی اتصال و خنثی سازی آمونیاک سمی در حیوانات یورئوتلیک (حیواناتی که محصول نهایی آمونیاک در آنها اوره است) به اصطلاح چرخه اوره (مترادف: چرخه اورنیتین، چرخه کربس-هنسلیت) است که در کبد رخ می دهد. این یک توالی حلقوی از واکنش های آنزیمی است که در نتیجه اوره از یک مولکول آمونیاک یا نیتروژن آمید گلوتامین، گروه آمینه اسید آسپارتیک و دی اکسید کربن سنتز می شود. با مصرف روزانه 100 جیپروتئین، دفع روزانه اوره از بدن حدود 30 است جی. در انسان و حیوانات بالاتر، راه دیگری برای خنثی کردن آمونیاک وجود دارد - سنتز آمیدهای اسیدهای دی کربوکسیلیک آسپارگان و گلوتامین از اسیدهای آمینه مربوطه. در حیوانات اوریکوتلیک (خزندگان، پرندگان)، محصول نهایی A.o. اسید اوریک است.

تخریب بیشتر بازهای پورینی آدنین و گوانین شامل دآمیناسیون هیدرولیتیک آنها تحت تأثیر آنزیم های آدناز و گواناز برای تشکیل هیپوگزانتین (6-هیدروکسی پورین) و گزانتین (2،6-دی اکسی پورین) است که سپس به اوریک تبدیل می شوند. اسید در واکنش های کاتالیز شده توسط گزانتین اکسیداز. اسید اوریک یکی از محصولات نهایی A.o است. و محصول نهایی متابولیسم پورین در انسان از طریق ادرار از بدن دفع می شود. اکثر پستانداران دارای آنزیم اوریکاز هستند که تبدیل اسید اوریک به آلانتوئین دفع شده را کاتالیز می کند.

تخریب بازهای پیریمیدین (اوراسیل، تیمین) شامل کاهش آنها با تشکیل مشتقات دی هیدرولیز و متعاقب آن هیدرولیز است که در نتیجه اسید b-ureidopropionic از اوراسیل و از آن آمونیاک، دی اکسید کربن و ب-آلانین تشکیل می شود. و از تیمین - اسید b-aminoisobutyric، دی اکسید کربن و آمونیاک. دی اکسید کربن و آمونیاک را می توان از طریق چرخه اوره به اوره اضافه کرد و ب-آلانین در سنتز مهمترین ترکیبات فعال بیولوژیکی - دی پپتیدهای حاوی هیستیدین کارنوزین (b-alanyl-L-histidine) و آنسرین نقش دارد. b-alanyl-N-methyl-L-histidine)، در ترکیب مواد استخراج کننده عضلات اسکلتی، و همچنین در سنتز اسید پانتوتنیک و کوآنزیم A یافت می شود.

بنابراین، دگرگونی های مختلف مهم ترین ترکیبات نیتروژنی در بدن در یک تبادل واحد به هم متصل می شوند. فرآیند پیچیده A.o. در سطوح مولکولی، سلولی و بافتی تنظیم می شود. مقررات A. o. در کل ارگانیسم با هدف تطبیق شدت A. o است. به تغییر شرایط محیطی و درونی و توسط سیستم عصبی هم به طور مستقیم و هم با تأثیر بر غدد درون ریز انجام می شود.

در بزرگسالان سالم، محتوای ترکیبات نیتروژن در اندام‌ها، بافت‌ها و مایعات بیولوژیکی در سطح نسبتاً ثابتی است. نیتروژن اضافی غذا از طریق ادرار و مدفوع دفع می شود و در صورت کمبود نیتروژن در غذا می توان نیاز بدن به آن را با استفاده از ترکیبات نیتروژن دار در بافت های بدن تامین کرد. علاوه بر این، ترکیب ادرار بسته به ویژگی های A.o تغییر می کند. و وضعیت تعادل نیتروژن. به طور معمول، با یک رژیم غذایی ثابت و شرایط محیطی نسبتاً پایدار، مقدار ثابتی از محصولات نهایی اسید آمینه از بدن خارج می شود و ایجاد شرایط پاتولوژیک منجر به تغییر شدید در آن می شود. تغییرات قابل توجهی در دفع ترکیبات نیتروژن دار در ادرار، در درجه اول دفع اوره، در صورت عدم وجود آسیب شناسی در صورت تغییر قابل توجه در رژیم غذایی (به عنوان مثال، هنگام تغییر مقدار پروتئین مصرفی)، و غلظت آن قابل مشاهده است. نیتروژن باقیمانده (نگاه کنید به نیتروژن باقیمانده ) کمی در خون تغییر می کند.

آسیب شناسی A.o. (تا بسیار قابل توجه) باعث کمبود پروتئین می شود. علت آن ممکن است سوء تغذیه عمومی، کمبود طولانی مدت پروتئین یا اسیدهای آمینه ضروری در رژیم غذایی، کمبود کربوهیدرات ها و چربی هایی باشد که انرژی را برای فرآیندهای بیوسنتز پروتئین در بدن فراهم می کند. کمبود پروتئین می تواند ناشی از غلبه فرآیندهای تجزیه پروتئین بر سنتز آنها باشد، نه تنها در نتیجه کمبود غذایی پروتئین و سایر مواد مغذی ضروری، بلکه به دلیل کار سنگین عضلانی، جراحات، فرآیندهای التهابی و دیستروفی، ایسکمی، عفونت، سوختگی های گسترده، نقص در عملکرد سیستم عصبی، کمبود هورمون های آنابولیک (هورمون رشد، هورمون های جنسی، انسولین)، سنتز بیش از حد یا تامین بیش از حد هورمون های استروئیدی از خارج و غیره. اختلال در جذب پروتئین در پاتولوژی های دستگاه گوارش (تخلیه سریع غذا از معده، شرایط هیپو و اسیدی، انسداد مجرای دفعی پانکراس، تضعیف عملکرد ترشحی و افزایش تحرک روده کوچک با آنتریت و انتروکولیت، اختلال. فرآیند جذب در روده کوچک و غیره) همچنین می تواند منجر به کمبود پروتئین شود. کمبود پروتئین منجر به ناهماهنگی A. می شود. و با تعادل منفی نیتروژن مشخص مشخص می شود.

موارد شناخته شده ای از اختلال در سنتز پروتئین های خاص وجود دارد (نگاه کنید به. آسیب شناسی ایمنی, آنزیموپاتی ها), و همچنین سنتز ژنتیکی تعیین شده پروتئین های غیر طبیعی، برای مثال زمانی که هموگلوبینوپاتی ها, مولتیپل میلوما (نگاه کنید به هموبلاستوزهای پاراپروتئینمیک ) و غیره

آزوتمی مولد، به عنوان یک قاعده، با دفع اسیدهای آمینه اضافی در ادرار همراه است، زیرا حتی در مورد عملکرد طبیعی کلیه، فیلتراسیون اسیدهای آمینه در گلومرول های کلیوی شدیدتر از بازجذب آنها در لوله ها رخ می دهد. بیماری های کلیوی، انسداد مجرای ادرار و اختلال در گردش خون کلیوی منجر به ایجاد آزوتمی احتباسی می شود که با افزایش غلظت نیتروژن باقیمانده در خون به دلیل افزایش محتوای اوره در خون همراه است. نارسایی کلیه ). زخم های گسترده، سوختگی های شدید، عفونت ها، آسیب به استخوان های بلند، نخاع و مغز، کم کاری تیروئید، بیماری Itsenko-Cushing و بسیاری از بیماری های جدی دیگر با آمینواسیدوری همراه است. همچنین مشخصه شرایط پاتولوژیک است که با اختلال در فرآیندهای بازجذب در لوله های کلیوی رخ می دهد: بیماری Wilson-Konovalov (نگاه کنید به. دیستروفی کبدی مغزی ), نفرونوفتیس فانکونی (نگاه کنید به بیماری های شبیه راشیتیسم ) و سایرین این بیماری ها به اختلالات ژنتیکی متعددی تعلق دارند. اختلال انتخابی بازجذب سیستین و سیستینوری با اختلال عمومی متابولیسم سیستین در پس زمینه آمینواسیدوری عمومی به اصطلاح سیستینوزیس را همراهی می کند. در این بیماری کریستال های سیستین در سلول های سیستم رتیکولواندوتلیال رسوب می کنند. بیماری ارثی فنیل کتونوری با نقض تبدیل فنیل آلانین به تیروزین در نتیجه کمبود ژنتیکی آنزیم فنیل آلانین - 4-هیدروکسیلاز مشخص می شود که باعث تجمع فنیل آلانین تبدیل نشده و محصولات متابولیک آن - فنیل پیروویک و فنیل استیک در خون و ادرار می شود. اختلال در دگرگونی های این ترکیبات نیز مشخصه هپاتیت ویروسی است.

تیروزینمی، تیروزینوری و تیروزینوز در لوسمی، بیماری های بافت همبند منتشر (کلاژنوز) و سایر شرایط پاتولوژیک دیده می شود. آنها به دلیل اختلال در ترانس آمیناسیون تیروزین ایجاد می شوند. یک ناهنجاری مادرزادی دگرگونی های اکسیداتیو تیروزین زمینه ساز آلکاپتونوری است که در آن متابولیت تبدیل نشده این اسید آمینه، هموژنتیزیک اسید، در ادرار تجمع می یابد. اختلالات متابولیسم رنگدانه در هیپوکورتیزولیسم (نگاه کنید به. غدد فوق کلیوی ) با مهار تبدیل تیروزین به ملانین به دلیل مهار آنزیم تیروزیناز همراه هستند (از بین رفتن کامل سنتز این رنگدانه مشخصه یک ناهنجاری مادرزادی رنگدانه - آلبینیسم است).

در هپاتیت مزمن، دیابت ملیتوس، لوسمی حاد، لوسمی میلو و لنفوسیتی مزمن، لنفوگرانولوماتوز، روماتیسم و اسکلرودرمی، متابولیسم تریپتوفان مختل می شود و متابولیت های آن 3-هیدروکسی کی نورنین، گزانتورنیک و 3-هیدروکسی مولیک اسید، آکنتران خون دارای خواص سمی هستند. . به آسیب شناسی A. o. همچنین شامل شرایط مرتبط با اختلال در ترشح کراتینین توسط کلیه ها و تجمع آن در خون می شود. افزایش دفع کراتینین با پرکاری تیروئید همراه است و کاهش دفع کراتینین با افزایش دفع کراتین کم کاری تیروئید است.

با شکست عظیم ساختارهای سلولی (روزه داری، کار سنگین عضلانی، عفونت ها و غیره)، افزایش پاتولوژیک در غلظت نیتروژن باقی مانده به دلیل افزایش محتوای نسبی نیتروژن اسید اوریک در آن مشاهده می شود (به طور معمول، غلظت نیتروژن اسید اوریک در خون از 0.4 تجاوز نمی کند mmol/l).

در سنین بالا، شدت و حجم سنتز پروتئین به دلیل مهار مستقیم عملکرد بیوسنتزی بدن و تضعیف توانایی آن در جذب اسیدهای آمینه غذایی کاهش می یابد. تعادل منفی نیتروژن ایجاد می شود. اختلالات متابولیسم پورین در افراد مسن منجر به تجمع و رسوب نمک های اسید اوریک - اورات ها - در عضلات، مفاصل و غضروف می شود. اصلاح تخلفات A. o. در دوران سالمندی می توان از طریق رژیم های غذایی خاص حاوی پروتئین های حیوانی کامل، ویتامین ها و ریز عناصر، با محتوای محدود پورین به دست آورد.

متابولیسم نیتروژن در کودکان با تعدادی ویژگی مشخص می شود، به ویژه تعادل نیتروژن مثبت به عنوان شرط لازم برای رشد. شدت فرآیندهای A. o. در طول رشد کودک، دچار تغییراتی می شود، به ویژه در نوزادان و کودکان خردسال مشخص می شود. در طول 3 روز اول زندگی، تعادل نیتروژن منفی است، که با دریافت ناکافی پروتئین از غذا توضیح داده می شود. در این دوره، افزایش گذرا در غلظت نیتروژن باقی مانده در خون (به اصطلاح آزوتمی فیزیولوژیکی) تشخیص داده می شود که گاهی به 70 می رسد. mmol/l; تا پایان هفته دوم

در زندگی، غلظت نیتروژن باقیمانده به سطح مشاهده شده در بزرگسالان کاهش می یابد. مقدار نیتروژن دفع شده توسط کلیه ها در 3 روز اول زندگی افزایش می یابد و پس از آن کاهش می یابد و از هفته دوم دوباره شروع به افزایش می کند. زندگی موازی با افزایش مقدار غذا

بیشترین قابلیت هضم نیتروژن در بدن کودک در کودکان در ماه های اول زندگی مشاهده می شود. تعادل نیتروژن به طور قابل توجهی در 3-6 ماه اول به تعادل نزدیک می شود. زندگی، اگرچه مثبت باقی می ماند. شدت متابولیسم پروتئین در کودکان بسیار بالا است - در کودکان سال اول زندگی، حدود 0.9 جیسنجاب برای 1 کیلوگرموزن بدن در روز، در 1-3 سال - 0.8 گرم/کیلوگرم/روز، برای کودکان پیش دبستانی و مدرسه - 0.7 گرم/کیلوگرم/روز

طبق گزارش سازمان جهانی بهداشت فائو (1985)، متوسط نیاز به اسیدهای آمینه ضروری در کودکان 6 برابر بزرگسالان است (یک آمینو اسید ضروری برای کودکان زیر 3 ماه سیستین و برای کودکان زیر 5 سال - هیستیدین است. ). فرآیندهای ترانس آمینو اسیدها در کودکان بیشتر از بزرگسالان رخ می دهد. اما در روزهای اول زندگی در نوزادان به دلیل فعالیت نسبتاً کم برخی از آنزیم ها، هیپرآمینواسیدمی و آمینواسیدوری فیزیولوژیکی در نتیجه نابالغی عملکردی کلیه ها مشاهده می شود. در نوزادان نارس، علاوه بر این، آمینواسیدوری از نوع اضافه بار رخ می دهد، زیرا محتوای اسیدهای آمینه آزاد در پلاسمای خون آنها بیشتر از نوزادان ترم است. در هفته اول زندگی، نیتروژن اسید آمینه 3-4٪ از کل نیتروژن ادرار را تشکیل می دهد (طبق برخی داده ها، تا 10٪)، و تنها در پایان سال اول زندگی، محتوای نسبی آن به 1 کاهش می یابد. ٪. در کودکان سال اول زندگی، دفع اسیدهای آمینه در هر 1 کیلوگرموزن بدن به مقادیر دفع آنها در بزرگسالان می رسد، دفع اسیدهای آمینه نیتروژن، در نوزادان به 10 می رسد. میلی گرم بر کیلوگرموزن بدن در سال دوم زندگی به ندرت از 2 تجاوز می کند میلی گرم بر کیلوگرموزن بدن در ادرار نوزادان، محتوای تورین، ترئونین، سرین، گلیسین، آلانین، سیستین، لوسین، تیروزین، فنیل آلانین و لیزین (در مقایسه با ادرار بزرگسالان) افزایش می یابد. در ماه های اول زندگی، اتانول آمین و هوموسیترولین نیز در ادرار کودک یافت می شود. در ادرار کودکان سال اول زندگی، اسیدهای آمینه پرولین و [هیدروکسی پرولین] غالب است.

مطالعات مهم ترین اجزای نیتروژن دار ادرار در کودکان نشان داده است که نسبت اسید اوریک، اوره و آمونیاک در طول رشد به طور قابل توجهی تغییر می کند. بنابراین، 3 ماه اول. زندگی با کمترین مقدار اوره در ادرار (2-3 برابر کمتر از بزرگسالان) و بالاترین دفع اسید اوریک مشخص می شود. کودکان در سه ماه اول زندگی 28.3 ترشح می کنند میلی گرم بر کیلوگرموزن بدن اسید اوریک، و بزرگسالان - 8.7 میلی گرم بر کیلوگرم. دفع نسبتاً زیاد اسید اوریک در کودکان در ماه های اول زندگی گاهی به ایجاد انفارکتوس کلیوی اسید اوریک کمک می کند. مقدار اوره در ادرار در کودکان 3 تا 6 ماهه افزایش می یابد و محتوای اسید اوریک در این زمان کاهش می یابد. محتوای آمونیاک در ادرار کودکان در روزهای اول زندگی کم است، اما پس از آن به شدت افزایش می یابد و در کل سال اول زندگی در سطح بالایی باقی می ماند.

ویژگی بارز A. o. در کودکان کراتینوری فیزیولوژیکی وجود دارد. کراتین همچنین در مایع آمنیوتیک یافت می شود. در ادرار در مقادیر بیش از محتوای کراتین در ادرار بزرگسالان، از دوره نوزادی تا بلوغ تعیین می شود. دفع روزانه کراتینین (کراتین دهیدروکسیله) با افزایش سن افزایش می یابد، در حالی که همزمان با افزایش وزن بدن کودک، محتوای نیتروژن نسبی کراتینین ادرار کاهش می یابد. میزان کراتینین دفع شده از طریق ادرار در روز در نوزادان ترم 10-13 است. میلی گرم بر کیلوگرمدر نوزادان نارس 3 میلی گرم بر کیلوگرم، در بزرگسالان از 30 تجاوز نمی کند میلی گرم بر کیلوگرم

اگر اختلال مادرزادی A. o در خانواده تشخیص داده شود. لازم است انجام شود

سوال کوتاه

جداسازی محصولات نهایی متابولیسم نیتروژن

اسید اوریک یکی از مهمترین محصولات نهایی متابولیسم نیتروژن در انسان است. به طور معمول، غلظت آن در سرم خون در مردان 0.27-0.48 mmol-l1، در زنان 0.18-0.38 mmol-l-1 است. میزان دفع ادرار روزانه بین 2.3 تا 4.5 میلی مول (400-750 میلی گرم) است. انسان ها اسید اوریک را دفع می کنند. در بدن یک فرد سالم، تشکیل و آزادسازی اسید اوریک در روز از 500 تا 700 میلی گرم متغیر است. بیشتر اسید اوریک (تا 80٪) در نتیجه متابولیسم اسیدهای نوکلئیک درون زا تشکیل می شود، تنها حدود 20٪ با پورین های حاصل از غذا مرتبط است. کلیه ها روزانه حدود 500 میلی گرم اسید اوریک دفع می کنند که 200 میلی گرم از طریق دستگاه گوارش خارج می شود.

پروتئینوری عملکردی پروتئینوری عملکردی که فرآیندهای دقیق آن مشخص نشده است، شامل موارد مربوط به وضعیت عمودی بدن، پروتئینوری متناوب ایدیوپاتیک، دفع پروتئین در ادرار تحت فشار، ظاهر تب دار پروتئین در ادرار و همچنین دفع پروتئین در ادرار است. ادرار به دلیل چاقی

پروتئینوری ارتواستاتیک با ظاهر شدن یک پلی پپتید در ادرار در هنگام عدم فعالیت طولانی مدت یا قدم زدن با ناپدید شدن سریع آن هنگامی که وضعیت بدن به عمود تغییر می کند مشخص می شود. ظاهر پروتئین در ادرار در بیشتر موارد از یک گرم در روز تجاوز نمی کند، گلومرولی و غیرانتخابی است، روش ظاهر شدن آن نامشخص است. بیشتر در سنین نوجوانی مشاهده می شود و در نیمی از بیماران پس از مدتی درمان می شود. مکانیسم تشکیل احتمالاً با یک پاسخ غیرطبیعی تشدید شده گردش خون کلیوی به تغییرات در محل بدن همراه است.

تعریف پروتئینوری ارتواستاتیک با ترکیب شرایط زیر ساخته می شود:

سن بیماران 13-20 سال است.

نوع بسته ظاهر پروتئین در ادرار، عدم وجود سایر علائم آسیب کلیه (سازماندهی مجدد رسوبات ادراری، افزایش فشاری که خون در شریان بر دیواره آن وارد می کند، تغییر در عروق سطح داخلی). کره چشم)؛

این فقط یک دوره ارتواستاتیک از ظهور پروتئین در ادرار است، زمانی که در نمونه های ادراری که پس از دراز کشیدن فرد گرفته شده است (از جمله صبح روز بعد قبل از بلند شدن از رختخواب)، پروتئین وجود ندارد.

برای تایید این تشخیص، آزمایش مربوط به وضعیت عمودی تنه باید انجام شود. برای انجام این کار، ادرار را صبح قبل از بلند شدن از رختخواب جمع آوری می کنند، سپس پس از مدتی قرار گرفتن در وضعیت عمودی (حرکت با یک چوب پشت کمر برای گسترش ستون فقرات). وقتی قسمت صبح (شب) ادرار تخلیه شود (زیرا ادرار باقیمانده در ادرار ادراری ممکن است) و قسمت اولیه پس از حضور کوتاه بیمار در وضعیت خوابیده به پشت، تشخیص نتایج دقیق‌تری را ارائه می‌دهد.

در سنین پایین، به نوبه خود، ظاهر اولیه و ناسازگار پروتئین در ادرار وجود دارد که در افراد سالم در طی معاینه پزشکی تشخیص داده می شود و در طی آزمایشات بعدی ادرار ناپدید می شود.

پروتئینوری تنشی در بیست درصد افراد سالم (حتی ورزشکاران) پس از فعالیت بدنی شدید تشخیص داده می شود. پروتئین در قسمت آماده شده اولیه ادرار شناسایی می شود. دفع پروتئین در ادرار ماهیت مرتبط با آسیب شناسی لوله. فرض بر این است که الگوریتم ظاهر پروتئین در ادرار با نوترکیب جریان خون و ایسکمی نسبی نواحی پروگزیمال نفرون ترکیب شده است.

ظاهر تب دار پروتئین در ادرار در شرایط گرم شدید، به ویژه در کودکان و افراد مسن رخ می دهد. دفع پروتئين تب دار در ادرار سير غالباً گلومرولي دارد. فرآیندهای این نوع پروتئینوری به خوبی درک نشده است.

دفع پروتئین در ادرار در اضافه وزن پاتولوژیک. دفع پروتئین در ادرار اغلب با رسوب غیر طبیعی چربی در بدن مشاهده می شود. (وزن بدن بیش از 115 کیلوگرم). به گفته J.P. Domfeld (1989)، در میان هزار بیمار با رسوب پاتولوژیک چربی در بدن. 420 با دفع پروتئین در ادرار بدون انحطاط رسوب ادرار تشخیص داده شدند. سوابق برای سندرم نفروتیک نیز نشان داده شده است. فرض بر این است که علت اصلی تشکیل چنین پروتئینوری، اعوجاج گردش خون خوشه‌های مویرگ‌های به شدت پرشده (افزایش فشار در گروه مویرگ‌های کلیوی، افزایش سرعت فیلتراسیون)، همراه با افزایش بیش از حد پاتولوژیک است. وزن بدن غلظت یک هورمون پلی پپتیدی تولید شده توسط کلیه به دلیل کاهش فشار خون و فشار خون بالا که در طول روزه داری کاهش می یابد. با کاهش وزن، و همچنین در طول درمان با مهارکننده های ACE، دفع پروتئین در ادرار ممکن است کاهش یابد یا از بین برود.

علاوه بر این، پروتئینوری ممکن است منشا خارج کلیوی داشته باشد. در صورت وجود لکوسیت ها در آزمایش ادرار و به خصوص ظاهر شدن خون در ادرار، یک واکنش تایید کننده به پلی پپتید ممکن است نتیجه تجزیه سلول های خونی در طول ایستادن طولانی مدت ادرار باشد ادرار بیش از 0.3 گرم در روز غیر طبیعی به نظر می رسد. آزمایش های پلی پپتیدی رسوبی می تواند نتایج مثبت کاذب را در حضور مواد حاجب حاوی ید، تعداد قابل توجهی از داروهای مشابه پنی سیلیوم، و همچنین داروهایی از گروه آنتی بیوتیک های نیمه مصنوعی بتالاکتام، محصولات متابولیک داروهای سولفونامید در ادرار بدهد.

اطلاعات مرتبط